Белки аминокислоты, входящие в их соста

В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот. Это была первая аминокислота, выделенная из белков. В 1951 г. Полинг и Кори разработали модель вторичной структуры белка, названной альфа-спиралью. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

Беккари, выделивший в 1728 году первое белковое вещество из пшеничной муки, назвал его «клейковиной». Он же показал его сходство с продуктами животного происхождения, а поскольку все эти сходные свойства были известны для яичного белка, то новый класс веществ получил название белков. Важную роль в изучении структуры белков сыграло развитие методов их разложения кислотами и пищеварительными соками. В частности, в 1926 г. Д. Самнер выделил из семян канавалии белок (фермент) уреазу в кристаллическом состоянии; Д. Нортроп и М. Кунитц в 1930-1931 гг. получили кристаллы пепсина и трипсина.

Общие свойства аминокислот

В 1952 г. Линдерстрём-Ланг предположил существование трех уровней организации белковой молекулы: первичный, вторичный, третичный. В 1953 г. Сенгер впервые расшифровал последовательность аминокислот в инсулине. В 1956 г. Мур и Стейн создали первый автоматический анализатор аминокислот. В 1963 г. Цан синтезировал природный белок инсулин. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками.

Из этого огромного количества природных белков известны точное строение и структура ничтожно малой части — не более 2500. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков. В клетке Е.coli содержится около 3000 различных белков, а в организме человека насчитывается свыше 50000 разнообразных белков. Поскольку эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, то они могут образовать громадное количество разнообразных белков.

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы человека и животных.

Например, в протаминах содержание азота достигает 30%, поэтому только по элементному составу нельзя точно отличить белок от других азотсодержащих веществ организма. Структурные звенья, или мономеры, белков можно обнаружить после гидролиза: кислотного (HCl), щелочного (Ba(OH)2) или/и реже ферментативного. Этот прием наиболее часто используют для изучения состава белков. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождается до 20 различных α-аминокислот L-ряда, которые являются мономерами белков.

Молекулярная масса белков. Сложная структурная организация белков. Некоторые природные полипептиды (состоящие, как правило, из одной аминокислоты) и искусственно полученные полипептиды имеют большую молекулярную массу, но отнести их к белкам нельзя. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков.

Эта же реакция используется благодаря своей высокой чувствительности в автоматическом анализаторе аминокислот. Этот метод нашел широкое применение в клинической практике при исследовании крови, мочи, спинномозговой жидкости. Автоматические анализаторы аминокислот все время совершенствуются, повышаются чувствительность методов и скорость проведения анализа. Для их разделения электрофорез обычно проводят при рН 1,8–2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию

I. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВААМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХВ СОСТАВ БЕЛКОВ. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же ?-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты.

Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается. Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот. При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин. Наличие каких-либо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках аминокислоты соединяются в цепь ковалентными пептидными связями. Дальнейшие исследования позволили к концу XIX в. выделить из белков свыше десятка аминокислот. Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот.

Также интересно: